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@PHDTHESIS{Dislich:144859,
      author       = {Dislich, Bastian},
      title        = {{S}truktur-{F}unktionsanalyse der {BAR} {D}omäne von
                      {S}orting {N}exin 33},
      school       = {Ludwig-Maximilians-Universität München},
      type         = {Habilitationsschrift},
      publisher    = {Ludwig-Maximilians-Universität München},
      reportid     = {DZNE-2020-00284},
      pages        = {113 pages : illustrations},
      year         = {2011},
      note         = {Habilitationsschrift, Ludwig-Maximilians-Universität
                      München, 2011},
      abstract     = {Anhand derStruktur-Funktionsanalyse von SNX33 im Rahmen
                      dieser Arbeit konnten folgende Erkenntnisse gewonnen werden:
                      Endogenes SNX33 lag im Zytosol vorwiegend in
                      Formhöher-molekularer Komplexe vor. SNX33 konnte zum einen
                      in Proteinkomplexen im Megadaltonbereich, als auch in einem
                      Komplex von ~800 kDa nachgewiesenwerden. Außerdem erfolgte
                      ein Nachweis von SNX33 in kleineren Proteinkomplexen, in
                      einem Größenbereich von erwarteten SNX33 Dimeren und
                      Oligomeren.Als Bestandteile der beobachteten Proteinkomplexe
                      konnten als potentielle neue Bindungspartner der SNX33 SH3
                      DomäneDynamin2, Synaptojanin2, Pyruvatkinase und Protein
                      diaphanous homolog 1 identifiziert werden. Diese
                      Bindungspartner deuten auf eine Funktion von SNX33 bei der
                      Endozytose und der Reorganisation des Aktin Zytoskeletts
                      hin. Eine detaillierte Untersuchung dieser neu
                      identifizierten Interaktionspartner konnte im Rahmen dieser
                      Arbeit nicht mehr erfolgen. Die identifizierten
                      Bindungspartner schaffen jedoch Anreiz für weiterführende
                      Studien.SNX33 war in der Lage Homodimere auszubilden, eine
                      Heterodimerisierung mit SNX1, SNX9 und SNX18 konnte nicht
                      beobachtet werden.Diesesspricht für eine unabhängige
                      Funktion von SNX33 innerhalb der SNX9/18/33Untergruppe.Die
                      SNX33-SNX33 Interaktion wurde dabei von der intakten BAR
                      Domäne vermittelt, welche auch für die Membrandeformation
                      durch die PXBAR Superdomäne verantwortlich war.Durch die
                      Kombination biochemischer
                      MethodenmiteinersystematischenMutationsanalyse und
                      komparativem „Homologie Modelling“ konnte gezeigt
                      werden, dass durch die SNX33 BAR Domäne gezielt eine
                      Homodimerisierung vermittelt und eine SNX33-SNX9
                      beziehungsweise SNX33-SNX18 Heterodimerisierung verhindert
                      wurde.Dabei wurden kritische Aminosäurereste innerhalb der
                      SNX-BAR Domäne identifiziert, die für die Spezifität der
                      beobachteten BAR-BAR Interaktion verantwortlich waren.Durch
                      dieStruktur-Funktionsanalyse von SNX33 konnten daher sowohl
                      neue Erkenntnisse über diesesbisher kaum untersuchte
                      Familienmitglied der SNXe 94gewonnenals aucheine neue
                      Herangehensweisezur Untersuchung von BAR-BAR Interaktionen
                      etabliert werden. Die Kombination der dargestelltenMethoden
                      ermöglicht die systematische Analyse potentieller
                      Interaktionen von BAR Domänen.Dadurch
                      könnenVorhersagenüber die Homo-oder Heterodimerisierung
                      dieser Proteine und die damit
                      verbundenenfunktionellenKonsequenzen getroffen werden.},
      keywords     = {600 (Other) / 610 (Other) / FOS: Medical and Health
                      Sciences (Other)},
      cin          = {AG Lichtenthaler},
      cid          = {I:(DE-2719)1110006},
      pnm          = {342 - Disease Mechanisms and Model Systems (POF3-342)},
      pid          = {G:(DE-HGF)POF3-342},
      typ          = {PUB:(DE-HGF)13},
      urn          = {urn:nbn:de:bvb:19-130668},
      doi          = {10.5282/EDOC.13066},
      url          = {https://pub.dzne.de/record/144859},
}