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| 037 | _ | _ | |a DZNE-2020-00284 |
| 041 | _ | _ | |a German |
| 100 | 1 | _ | |a Dislich, Bastian |0 P:(DE-2719)9000408 |b 0 |e First author |u dzne |
| 245 | _ | _ | |a Struktur-Funktionsanalyse der BAR Domäne von Sorting Nexin 33 |f - 2011-05-12 |
| 260 | _ | _ | |c 2011 |b Ludwig-Maximilians-Universität München |
| 300 | _ | _ | |a 113 pages : illustrations |
| 336 | 7 | _ | |a Habil / Postdoctoral Thesis (Non-german Habil) |b habil |m habil |0 PUB:(DE-HGF)13 |s 1752846723_2396 |2 PUB:(DE-HGF) |
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| 502 | _ | _ | |a Habilitationsschrift, Ludwig-Maximilians-Universität München, 2011 |c Ludwig-Maximilians-Universität München |b Habilitationsschrift |d 2011 |
| 520 | _ | _ | |a Anhand derStruktur-Funktionsanalyse von SNX33 im Rahmen dieser Arbeit konnten folgende Erkenntnisse gewonnen werden: Endogenes SNX33 lag im Zytosol vorwiegend in Formhöher-molekularer Komplexe vor. SNX33 konnte zum einen in Proteinkomplexen im Megadaltonbereich, als auch in einem Komplex von ~800 kDa nachgewiesenwerden. Außerdem erfolgte ein Nachweis von SNX33 in kleineren Proteinkomplexen, in einem Größenbereich von erwarteten SNX33 Dimeren und Oligomeren.Als Bestandteile der beobachteten Proteinkomplexe konnten als potentielle neue Bindungspartner der SNX33 SH3 DomäneDynamin2, Synaptojanin2, Pyruvatkinase und Protein diaphanous homolog 1 identifiziert werden. Diese Bindungspartner deuten auf eine Funktion von SNX33 bei der Endozytose und der Reorganisation des Aktin Zytoskeletts hin. Eine detaillierte Untersuchung dieser neu identifizierten Interaktionspartner konnte im Rahmen dieser Arbeit nicht mehr erfolgen. Die identifizierten Bindungspartner schaffen jedoch Anreiz für weiterführende Studien.SNX33 war in der Lage Homodimere auszubilden, eine Heterodimerisierung mit SNX1, SNX9 und SNX18 konnte nicht beobachtet werden.Diesesspricht für eine unabhängige Funktion von SNX33 innerhalb der SNX9/18/33Untergruppe.Die SNX33-SNX33 Interaktion wurde dabei von der intakten BAR Domäne vermittelt, welche auch für die Membrandeformation durch die PXBAR Superdomäne verantwortlich war.Durch die Kombination biochemischer MethodenmiteinersystematischenMutationsanalyse und komparativem „Homologie Modelling“ konnte gezeigt werden, dass durch die SNX33 BAR Domäne gezielt eine Homodimerisierung vermittelt und eine SNX33-SNX9 beziehungsweise SNX33-SNX18 Heterodimerisierung verhindert wurde.Dabei wurden kritische Aminosäurereste innerhalb der SNX-BAR Domäne identifiziert, die für die Spezifität der beobachteten BAR-BAR Interaktion verantwortlich waren.Durch dieStruktur-Funktionsanalyse von SNX33 konnten daher sowohl neue Erkenntnisse über diesesbisher kaum untersuchte Familienmitglied der SNXe 94gewonnenals aucheine neue Herangehensweisezur Untersuchung von BAR-BAR Interaktionen etabliert werden. Die Kombination der dargestelltenMethoden ermöglicht die systematische Analyse potentieller Interaktionen von BAR Domänen.Dadurch könnenVorhersagenüber die Homo-oder Heterodimerisierung dieser Proteine und die damit verbundenenfunktionellenKonsequenzen getroffen werden. |
| 536 | _ | _ | |a 342 - Disease Mechanisms and Model Systems (POF3-342) |0 G:(DE-HGF)POF3-342 |c POF3-342 |f POF III |x 0 |
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